A Fluorine Scan of Thrombin Inhibitors to Map the Fluorophilicity/Fluorophobicity of an Enzyme Active Site: Evidence for CF⋅⋅⋅CO Interactions

Abstract

Die hohe Fluorophilie der HCαCO-Einheit von Asn 98 im aktiven Zentrum von Thrombin zeigt sich bei der röntgenstrukturanalytischen Charakterisierung eines Komplexes mit einem künstlichen Inhibitor (siehe Bild, Abstände in Å). Auch in den Röntgenstrukturanalysen zahlreicher kleiner Moleküle werden an HCαCO-Carbonyleinheiten kleine CF⋅⋅⋅HCα- und CF⋅⋅⋅CO-Abstände gefunden.