Purification and Properties of Lipase from Tilapia Intestine. Digestive Enzyme of Tilapia. VI.

Abstract

テラピア腸管からリパーゼを抽出し, 各種クロマトグラフィーを用いて精製を行い, 得られた精製酵素の性状について検討した。精製酵素は分子量46,000,等電点4.9で, pH7.5,35℃で最大活性を示し, その活性はpH6.5∿8.5および40℃で30分間まで安定であった。Cu2+, Cd2+, Ni2+, Hg2+, PCMBおよびCH2ICOOHで活性が阻害された。精製酵素は短鎖から長鎖脂肪酸のトリアシルグリセロールに作用し, 特に短鎖脂肪酸トリアシルグリセロールに対する分解作用が大きかった。また, トリアシルグリセロールに比べ, 1,2-ジアシルグリセロールおよび1-モノアシルグリセロールに対する分解作用が大きかった。