Achieving Secondary Structural Resolution in Kinetic Measurements of Protein Folding: A Case Study of the Folding Mechanism of Trp‐cage

Abstract

Eine überraschende Wendung: Eine neuartige Multisonden- und Multifrequenzmethode ermöglicht die Untersuchung der Faltungsdynamik individueller Proteinstrukturelemente. Ausgelöst durch einen Temperatursprung entfaltet sich die 310-Helix (blau im Bild) des Miniproteins Trp-cage vor der globalen Entfaltung des Proteins, während die Bildung der Käfigstruktur von der Faltung der α-Helix (rot) abhängt. Detailed facts of importance to specialist readers are published as ”Supporting Information”. Such documents are peer-reviewed, but not copy-edited or typeset. They are made available as submitted by the authors. Please note: The publisher is not responsible for the content or functionality of any supporting information supplied by the authors. Any queries (other than missing content) should be directed to the corresponding author for the article.