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Characteristic Structural Parameters for the γ‐Peptide 14‐Helix: Importance of Subunit Preorganization
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2011
Year
Protein AssemblyBiomolecular Structure PredictionMolecular BiologyPeptide ScienceCharacteristic Structural ParametersKristallographische DatenSubunit PreorganizationDie Aus GabapentinProtein ChemistryBiochemistryProtein Structure PredictionMolecular ModelingStructural BiologyZwei Bis SechsNatural SciencesPeptide LibraryPeptide Synthesisγ‐Peptide 14‐HelixMolecular BiophysicsMedicine
Kristallographische Daten für einen Satz homologer Peptide, die aus Gabapentin und zwei bis sechs vororganisierten α-Aminosäureresten aufgebaut wurden (siehe Struktur des längsten Peptids), ermöglichen die Ableitung charakteristischer Parameter für die α-Peptid-14-Helix und liefern Richtlinien für die Charakterisierung einer 14-helicalen Faltung. Das Substitutionsmuster eines α-Rests dürfte starke Auswirkungen auf die Neigung zur 14-helicalen Faltung haben.
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