NMR Spectroscopic and Theoretical Analysis of a Spontaneously Formed Lys–Asp Isopeptide Bond

Abstract

Eine Bindung macht den Unterschied: Drei passend positionierte Aminosäureseitenketten (siehe Bild) und eine hydrophobe Umgebung sind alles, was für eine Amidierungsreaktion mit bemerkenswerten Folgen gebraucht wird. Ein zentraler Baustein bakterieller Oberflächenproteine verdankt seine Stabilität einer spontan gebildeten Isopeptidbindung. Die Auswirkungen dieser Bindung auf Proteinstruktur und -dynamik und ihr Bildungsmechanismus werden im Detail untersucht. Detailed facts of importance to specialist readers are published as ”Supporting Information”. Such documents are peer-reviewed, but not copy-edited or typeset. They are made available as submitted by the authors. Please note: The publisher is not responsible for the content or functionality of any supporting information supplied by the authors. Any queries (other than missing content) should be directed to the corresponding author for the article.