Redox Potentiometry Studies of Particulate Methane Monooxygenase: Support for a Trinuclear Copper Cluster Active Site

Abstract

Eine Tasche voller Kupfer: Redoxpotentiometrie- und EPR-Experimente belegen, dass das aktive Zentrum der partikulären Methan-Monooxygenase (pMMO), eines membrangebundenen Enzyms, das unter Umgebungsbedingungen Methan zu Methanol hydroxyliert, zusätzlich zu dem zweikernigen Kupfercluster, der früher röntgenographisch nachgewiesen wurde, aus einem dreikernigen Kupfercluster (siehe Bild) und einem Typ-2-Kupferzentrum besteht. Supporting information for this article is available on the WWW under http://www.wiley-vch.de/contents/jc_2001/2007/z604647_s.pdf or from the author. Please note: The publisher is not responsible for the content or functionality of any supporting information supplied by the authors. Any queries (other than missing content) should be directed to the corresponding author for the article.